Alles Folgende betrifft Selank. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Zuletzt geprüft am 2026-04-30. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
Kette A M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Kette B M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW Aminosäuresequenzen nach UniProt.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == S. Nirasawa, T. Nishino, M. Katahira, S. Uesugi, Z. Hu, Y. Kurihara: Structures of heat-stable and unstable homologues of the sweet protein mabinlin. The difference in the heat stability is due to replacement of a single amino acid residue. In: European Journal of Biochemistry. Band 223, Nummer 3, August 1994, S. 989–995, PMID 8055976. Y. Kurihara: Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins. In: Critical reviews in food science and nutrition. Band 32, Nummer 3, 1992, S. 231–252, doi:10.1080/10408399209527598, PMID 1418601.
Quellen: de.wikipedia.org
== Eigenschaften == Mabinlin 4 gehört, wie auch seine Homologe Mabinlin 1, Mabinlin 2 und Mabinlin 3, zu den 2S-Speicherproteinen von Mabinlang. Es besitzt vier Disulfidbrücken und ist thermostabil. Nach der Translation wird es posttranslational durch Proteolyse in zwei Teile gespalten, Kette A (Position 1–28) und Kette B (Position 29–100). Homologe von Mabinlin 4
Quellen: de.wikipedia.org
Kette A M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Kette B M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW Aminosäuresequenzen nach UniProt.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == S. Nirasawa, T. Nishino, M. Katahira, S. Uesugi, Z. Hu, Y. Kurihara: Structures of heat-stable and unstable homologues of the sweet protein mabinlin. The difference in the heat stability is due to replacement of a single amino acid residue. In: European Journal of Biochemistry. Band 223, Nummer 3, August 1994, S. 989–995, PMID 8055976. Y. Kurihara: Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins. In: Critical reviews in food science and nutrition. Band 32, Nummer 3, 1992, S. 231–252, doi:10.1080/10408399209527598, PMID 1418601.
Quellen: de.wikipedia.org
MACPF ist eine Familie von Proteinen, deren Vertreter eine MACPF-Proteindomäne besitzen. MACPF-Proteine sind z. B. C6, C7, C8α, C8β und C9 des membrane attack complex (MAC) des Komplementsystems und Perforin (PF), woher die Bezeichnung stammt. Sie dienen analog zu den porenbildenden Toxinen zur Bildung einer Pore in Bakterien, Pilzen, viral infizierten und entarteten Zellen im Rahmen der Immunantwort.
Quellen: de.wikipedia.org
== Eigenschaften == MACPF-Proteine sind in verschiedenen Datenbanken registriert (Pfam= PF01823, InterPro= IPR001862, SMART= MACPF, PROSITE = PDOC00251, TCDB = 1.C.39). Das Protein C9 perforiert pathogene Gram-negative Bakterien und viral infizierte Zellen und führt somit zur Lyse und zum Zelltod. Perforin wird von zytotoxischen T-Zellen freigesetzt und erlaubt zusätzlich zur Lyse den Einstrom von Granzymen in die zu lysierende Zelle. Ein Gendefekt in einem der beiden Gene führt zu Erkrankungen. MACPF sind von ihrer Proteinstruktur mit den cholesterolabhängigen Zytolysinen verwandt. Bisher wurden etwa 500 Vertreter der MACPF-Familie beschrieben. Im Menschen sind dies C6, C7, C8A, C8B, C9, FAM5B, FAM5C, MPEG1 und PRF1. Das pflanzliche Protein CAD1 dient ebenfalls der Infektabwehr. Die Seeanemone Actineria villosa verwendet ein MACPF-Protein als Toxin. MACPF-Proteine dienen der Plasmodium spp. zur Penetration der Zellen des Stechmückenwirts und der menschlichen Hepatozyten. Nicht alle MACPF-Proteine dienen der Abwehr. Astrotactin kommt bei der Zellmigration von Neuronen vor. Apextrin ist in der Entwicklung von Seeigeln beteiligt. Das Torso-like protein in Drosophila steuert die embryonale Musterbildung. Die Beteiligung einer möglichen lytischen Funktion dieser Proteine ist unbekannt. Die MACPF-Proteine in Chlamydia spp. und in Photorhabdus luminescens wurden noch nicht näher charakterisiert. Letzteres ist vermutlich nicht-lytisch.
Quellen: de.wikipedia.org
Selank wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
Die Forschung zu Selank arbeitet überwiegend mit kontrollierten Labor- und Tierstudien; klinische Daten sind je nach Substanz unterschiedlich belastbar. Wir geben den Stand der Literatur wieder.
Entscheidend sind Reinheit und Analytik (HPLC, Massenspektrum), korrekte Rekonstitution sowie sachgerechte Lagerung. Angaben zur Reinheit gehören immer zum Produkt.%!(EXTRA string=Selank)
Nicht jeder Mechanismus ist belegt, und Einzelstudien sind keine Gesamtevidenz. Diese Seite markiert offene Fragen ausdrücklich statt sie als gesichert darzustellen.%!(EXTRA string=Selank)